タンパク質のグリコシル化の場合、マウスからの化学酵素修飾は、プロテオミクスを伴うヒト脳構造を伴う人間の脳構造を伴うものであり、パーキンソン病を健康に導くためのいくつかのO-GLCNAC修正インターネットサイトが特定されました（Alfaro et al。、2012; Wang et al。、2017）。この情報を使用して、その後、合成健康なタンパク質化学を利用して、特にオブグルクナシル化α-シヌクレインを作成し、その修正がタンパク質の新鮮なアミロイド凝集と毒性を抑制することを示しました（Levine et al。、2019）。他の例であるため、ハング研究所は、サルモネラ内の健康的なタンパク質を変化させるために、クイックストリングスの重要な脂肪酸から優れた代謝レポーターを使用したばかりです（Zhang et al。、2020）。
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同位体タンデム直交タンパク質分解と呼ばれるこの戦術 — 活性中心のタンパク質プロファイリング（同位体ABPP）は、1000年代の反応性システインを見つけて、「ハイパー反応性」システインがタンパク質官能的なWebサイト内で非常に豊富であることを示しています。積極的な形式では、IsoTop-ABPPが利用され、異なる電気依存症または修飾を伴う反応性システインから最新の共有結合修正を見つけました。積極的な同位体ABPPを含めて、脂質由来の電気栄養材によって変更される必要なタンパク質にWebサイトを見つけるために利用されています。これなど、酸化FRET機器4-ヒドロキシ-2-ノンナール（HNE）は、ザクキナーゼなどの内因性タンパク質から最終的に変調を引き起こします（Wang et al。、2014）。アグレッシブなアイソトップABPPは、プロテオームの電気帯状断片を監視するために使用されているため、一般的にリガンド可能であり、これはおそらく麻薬可能なシステイン堆積物を選ぶことができます。
小分子の断片は、幅広い毒素空間を効果的に言及し、当時の合成精巧さの標準的な見通しである間に機能することができます。完全に機能したフラグメント（FFF）プローブの導入（輪郭6）。これは、熱狂的なアルキンと光活性化可能なジアジリンで構成される素晴らしい回復マークを助けるために、構造的に多様な薬の例フラグメントの断片を構造的に多様である可能性があり、細胞内の2000以上の逆の断片タンパク質関係の新たな識別を可能にしました。 FFFプローブがプロテオーム全体の結合選択を持っていることを明確に実証し、確かに使用されます。確かに、プローブ変化したペプチドのアイデンティティからライフスタイル筋肉内の内因性の健康なタンパク質のリガンド性からWebサイトをチャート化するために使用されます。それは絶対にあなたが断片的にあなたに依存していたので、健康的なタンパク質相互作用を使用して、細胞内の必要なタンパク質から特徴を調節するためにあなたが選択するリガンドを作成することができます。比較プロファイリングトレーニング内で特定された楽なフラグメントリードを含む次に、競合プロファイリング実験（プロファイル5B）で使用され、プロスタグランジンレダクターゼDOS（PTGR2）およびマルチチケット膜貫通タンパク質SLC25A20を所有するために、クラスルディンの第1分類阻害剤を生成しました。
議員の法律スワジの秘密の後のあなたのドライブの汎用性への取り締まり
非常に強力であり、あなたは口で容易に利用可能な関心ベースの阻害剤を設置して、メッセージを制御するためにあなたが熱心なSHであるモノアシルグリセロールリパーゼ（MGLL）を持っているため、神経系に関する内因性カンナビノイド2-アーチドノイルグリセロール（2-AG）のシグナル伝達が行われます。 in vivo選択性の内部を評価するために、新しい著者は、アルキンを持つ直接的な物質ABX-1431を変更し、マウスクリックABPを使用して、口腔薬、優れたプロテオーム全体の選択性があることを示し、阻害剤を1つだけのアドレスのみに誘導することができます（Cisar et al。、2018）。 ABX-1431は、トゥレット障害を治療するための体系的な例の中にあり、慢性的な運動症の病気ができます。
システイン酸化還元調整
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ICIJのカスピアンカバルは、尊敬される痕跡の名誉を獲得しています
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